Практическая работа №1 «Решение задач на строение и свойства белков»

Этап урока

Содержание этапа

Методы и методичес-кие приемы

1

2

3

4

1

Орг.

момент

Приветствие учащихся, проверка отсутствующих, проверка готовности к уроку, организация внимания учащихся объяснение хода урока, определение групп.

2

Поста-новка целей и задач урока

— К какой группе веществ, содержащейся в клетках живых организмов, относятся белки?

— Каковы свойства белков?

• Видовая специфичность. Каждая клетка способна к синтезу строго определенных белков, что является ее наследственным свойством. Первичная структура (последовательность аминокислот), определяющая все более высокие уровни организации белковой молекулы закодирована в ДНК.

• Способность переходить из состояния золя в состояние гель. Белки, растворенные в воде (гиалоплазма, кариолимфа), придают раствору коллоидные свойства.

• Денатурация и ренатурация. Утрата белков структурной организации называется денатурацией. Если под действием денатурирующего фактора (спирт, кислота, щелочь, температура, облучение и др.) не затрагивается первичная структура, то при возвращении белковых молекул в нормальные условия их структура полностью восстанавливается, т. е. происходит ренатурация.

• Различная химическая активность.

• Сократимость.

Белки называют также протеинами (греч. Protos – первый, главный). Этим названием выделяется первостепенное значение белков для жизненного процесса. В клетке содержится много органических соединений. После удаления воды, в сухом остатке на 1 месте по содержанию стоят белки. Они составляют 10-20% от сырой массы и 50-80% от сухой массы клетки.

Цель нашего урока – вспомнить, каков химический состав белковых молекул, каково значение различных белков в жизни клеток и организма в целом, выполнить практическую работу №1.

Постановка целей и задач урока

3

Актуализа-ция ранее пройденно-го материала

Белки — это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Молекулярная масса белков достигает миллионов единиц.

Все белки организмов построены из 20 аминокислот, но, несмотря на это, разнообразие белковых молекул огромно. Они различаются по величине, структуре, свойствам и функциям, которые определяются количеством и порядком расположения аминокислот, что обусловлено генетической информацией клетки.

— Что представляют собой аминокислоты, с точки зрения химии? (Аминокислоты представляют собой низкомолекулярные органические соединения, содержащие карбоксильную (-СООН) и аминную (-NH2) группы, которые связаны с атомом углерода. К атому углерода также присоединяется боковая цепь — какой-либо радикал, придающий каждой аминокислоте определенные свойства.)

В растворе аминокислоты могут выступать как кислоты, так и основания, т.е. являются амфотерными соединениями. Карбоксильная группа (-СООН) функционирует как кислота, а аминная (-NH₂) — проявляет свойства основания.

Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Многие органические соединения, входящие в состав клетки, характеризуются большими размерами молекул. Как называются такие молекулы?(макромолекулы) Они состоят обычно из повторяющихся сходных по строению низкомолекулярных соединений, связанных между собой ковалентными связями. Их строение можно сравнить с бусинками на нити. Как называются эти составные элементы? (Мономеры). Они образуют полимеры. Большинство полимеров построено из одинаковых мономеров. Такие мономеры называются регулярными. Например, если А – мономер, то –А-А-А-…….А- полимер. Полимеры, в которых мономеры различны по строению, называются нерегулярными. Например, -А-В-Р-П-А-……Г-Р-П-А-. Состав определяет их свойства. Как Вы думаете, к каким полимерам относятся белки?

— Как называется химическая связь, образующаяся м/у этими функциональными группами? (Образующаяся при этом связь СО-NH называется пептидной связью.)

Дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды, если таким образом соединяется более 10 аминокислот, то образуется полипептид. Белки — это полипептиды, состоящие как минимум из 50 аминокислотных остатков.

— Перечислите уровни организации белковых молекул.

Первичная структура – линейное соединение аминокислот в полипептид за счет пептидных связей.

Вторичная структура – закручивание одной полипептидной цепи в -спираль, поддерживается водородными связями, образующимися между О и Н аминокислот, расположенных на соседних витках спирали. -складчатый слой, образован двумя полипептидными цепями, расположенными параллельно в одной плоскости и соединенными водородными связями.

Третичная структура – пространственная укладка белковой спирали в трехмерную глобулу, поддерживается ковалентными дисульфидными, ионными, водородными связями и благодаря гидрофобно-гидрофильным взаимодействиям.

Четвертичная структура – соединение нескольких белковых глобул, поддерживается ионными, водородными связями и благодаря гидрофобно-гидрофильным взаимодействиям.

Структурная организация белка: I — первичная структура; II — вторичная структура;
III — третичная структура; IV — четвертичная структура

— Приведите примеры белков III и IV структур, относящихся к разным классам.

– III структура:

1) фибриллярные белки – вытянутые в виде волокна, например, фиброин – белок натуральногошелка;
2) мембранные белки – расположенные в мембране, например, рецепторы гармонов, натриевые и калиевые каналы, порин, родопсин;
3) глобулярные – растворимые в воде, шаровидные. Миозин – заканчивается глобулой.

– IV структура – гемоглобин

— Что представляют собой простые и сложные белки?

(Помимо простых белков (сывороточный альбумин, фибрин, трипсин) имеются и сложные (иммуноглобулины, гемоглобин, большинство ферментов), содержащие белковую часть и небелковую (простетическую): ионы металлов (металлопротеины), углеводы (гликопротеины), липиды (липопротеины) и НК (нуклеопротеины)).

— Каковы свойства белков?

• Денатурация

• Растворимость белков

• Гидролиз белков

• Цветные реакции белков: биуретовая, ксантопртеиновая

• Амфотерный характер белковых молекул (амфотерность белков)

— Перечислите функции белков.

Структурная — белки входя в состав мембран и органелл клетки. Транспортная – некоторые белки способны присоединять и переносить различные вещества (гемоглобин переносит кислород и углекислый газ, альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов и гормоны).

Двигательная (сократительная) – актин и миозин входят в состав миофибрилл мышечной ткани, органоидов движения – ресничек и жгутиков.

Защитная — иммуноглобулины (антитела) обеспечивают защитные реакции иммунитета, протромбин и фибриноген участвуют в защитной реакции свертывания крови.

Сигнальная (рецепторная) – некоторые белки, встроенные в плазмалемму способны изменять свою пространственную конфигурацию под действием факторов внешней среды

Регуляторная – многие гормоны имеют белковую природу.

Энергетическая – иногда белки используются клеткой в качестве энергетического субстрата, при гидролизе 1г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

Каталитическая – все ферменты являются белками.

Ферменты (энзимы) – биологически активные вещества белковой природы, являющиеся катализаторами биохимических реакций. Ферменты обычно обладают четвертичной структурой. В состав ферментов могут входить и небелковые компоненты. Белковая часть — апофермент, а небелковая — кофактор (если это неорганическое вещество, Zn²⁺, Mg²⁺ и т.д.) или кофермент (если органическое). Коферментами часто являются витамины.

Регуляция активности ферментов. Некоторые ферменты, помимо активного центра, имеют один или несколько регуляторных центров. С этими участками могут связываться молекулы, регулирующие активность фермента (модуляторы и ингибиторы).

Фронтальная беседа

Работа с таблицей

Работа с таблицей

Демонстра-ция таблиц

4

Практичес-кая работа №1

Решение задач на строение и свойства белков

Цель:

• Обобщить и закрепить знания учащихся о строении и функциях белков и пептидов, роли водородных связей в образовании белков.

• Продолжить формирование умения проводить опыт и делать соответствующие выводы с привлечением знаний, полученных на предшествующих уроках.

• Углубить и расширить представления учащихся о функциях белков, их биологической значимости для живых организмов.

• Закреплять навыки выполнения тестовых заданий уровня

Оборудование: таблицы «Аминокислоты», «Структура белков», плакаты «Структурная классификация аминокислот»,

Основные понятия:

Пептид
Полипептид
Белок
Протеин
I, II, III, IV структура
Денатурация
Ковалентные связи
Водородные связи
Гидрофобные связи
Ионные связи
Ван-дер-Вальсовы силы

1. Рассмотрите общую формулу и строение некоторых аминокислот.

а) Какими свойствами обладают аминокислоты, если аминогруппа (–NH₂) по свойствам аналогична аммиаку, а карбоксильная группа (–CООН) карбоновой кислоте?

б) В чем сходство и отличие в строении этих аминокислот? Какой группой определяется уникальность свойств каждой аминокислоты?

Ответ учащегося:

1. Аминокислоты амфотерны, т.к. обладают и кислотными и основными свойствами. NH₂ – придает основные свойства, СООН – кислые свойства.

2. Отличаются аминокислоты по радикалу, сходство что имеют все аминогруппу, карбоксильную группу, которые связаны через атом углерода (а–с).

3. Уникальность свойств аминокислот определяется радикалом аланин. Валин – с гидробобным радикалом – неполярные аминокислоты, глицин с гидрофильным радикалом, т.е. полярная аминокислота, заменимая в организме, аланин тоже заменимая, а вапин абсолютно незаменимая.

2. Рассчитайте количество аминокислотных остатков в белках учитывая, что средняя молекулярная масса аминокислоты равна 110.

Инсулин ~ .… аминокислотных остатков, масса – 5700

Альбумин ~ .… аминокислотных остатков, масса – 36000

Гемоглобин ~ .… аминокислотных остатков, масса – 65000

3. Определить группу белков по выполняющей функции и исключить лишнее

   
   

   Ответ учащихся:
   Белок		Функции	Лишнее
   1. коллаген 2. мукопротеин 3. гемоглобин 4. эластин 5. кератин 6. тубулин 7. флагелин 8. актин 9. миозин 10. альбумин 11. родопсин 12. фитохром 13. гликопротеин 14. цитохромы	15. интерферон 16. антитела 17.. тромбопластин 18..тромбин 19. гемоцианин 20. инсулин 21. самотропин 22. миоглобин 23. нейропептиды 24. каталаза 25. амилаза 26. пепсин 27. ферритин 28. трипсин	1. Строительная или структурная: 1,2,4,5 2. Двигательная: 6,7,8,9 3. Рецепторная: 11,12,13 4. Защитная: 15,16,17,18 5. Регуляторная: 20,21,23 6. Ферментативная: 24,25,26,28	Транспортная – 3 Запасающая транспортная – 10 Транспортная – 14 Транспортная – 19 Запасающая – 22 Запасающая – 27

4. Полипептид глюкагон состоит из 29 аминокислотных остатков.

Проанализируйте и ответьте на вопрос: От чего зависит структура и физикохимические свойства белков и пептидов?

Ответ учащегося: От числа, химической структуры и порядкового расположения аминокислотных остатков.

5. Как опытным путем доказать, что в белке имеются циклические аминокислоты, радикал которых содержит бензольные кольца.

С помощью ксантопротеиновой реакции (греч. Хаntos – желтый). — появления оранжевого окрашивания (связано с образованием натриевой соли этих нитросоединений).

6. Каким опытным путем доказать пептидную связь?

Ответ:

Биуретовая реакция на определение пептидной связи. Метод основан на способности пептидной связи в щелочной среде образовывать с сульфидом меди окрашенные комплексные соединения.

Содержимое приобретает фиолетовое окрашивание.
Раствор белка + NaОН + СuSО4 ––> фиолетовое окрашивание. Пептидная связь по своей природе является прочной ковалентной связью между атомом углерода карбоксильной
–СО – NH –, или , располагаются в одной плоскости. Пептидная связь характерна для первичной структуры белка, где аминокислоты белков располагаются линейно. I – структура отличается количеством аминокислот, последовательностью и соотношением радикалов.

7. Определите, зная свой возраст, сколько раз произошло обновление белка в вашем организме, если известно, что при продолжительности жизни 70 лет, обновление белка в организме происходит в среднем 200 раз.

Выполнение практической работы №1 с использова-нием карточек-инструкций в рабочих тетрадях учащихся

5.

Д/з

§4, решение задач в тетради на печатной основе

Запись в дневниках и на доске